Ang istraktura at pag-andar ng mga protina. Ano ang gawa sa protina? Mga halimbawa ng simple at kumplikadong mga protina

Ang istraktura ng mga molekula ng protina. Koneksyon ng mga pag-aari, pag-andar at aktibidad ng mga protina sa kanilang istrukturang organisasyon (katiyakan, kaakibat ng mga species, epekto ng pagkilala, dinamismo, epekto ng pakikipag-ugnayan ng kooperatiba).

Mga ardilya - Ito ay mga high-molecular nitrogen-containing substance, na binubuo ng mga residue ng amino acid na naka-link ng mga peptide bond. Ang mga protina ay tinatawag na protina;

Ang mga simpleng protina ay binuo mula sa mga amino acid at, sa hydrolysis, nasira, ayon sa pagkakabanggit, sa mga amino acid lamang. Ang mga kumplikadong protina ay dalawang sangkap na protina na binubuo ng ilang simpleng protina at isang sangkap na hindi protina na tinatawag na prosthetic group. Sa panahon ng hydrolysis ng mga kumplikadong protina, bilang karagdagan sa mga libreng amino acid, ang bahagi na hindi protina o ang mga produkto ng pagkabulok nito ay inilabas. Ang mga simpleng protina, sa turn, ay nahahati sa batayan ng ilang kondisyon na napiling pamantayan sa isang bilang ng mga subgroup: protamines, histones, albumin, globulins, prolamins, glutelins, atbp.

Ang pag-uuri ng mga kumplikadong protina ay batay sa likas na kemikal ng kanilang sangkap na hindi protina. Alinsunod dito, mayroong: phosphoproteins (naglalaman ng phosphoric acid), chromoproteins (kabilang ang mga pigment), nucleoproteins (naglalaman ng nucleic acids), glycoproteins (naglalaman ng carbohydrates), lipoproteins (naglalaman ng lipids) at metalloproteins (naglalaman ng mga metal).

3. Istraktura ng protina.

Ang pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid sa polypeptide chain ng isang molekula ng protina ay tinatawag pangunahing istraktura ng protina. Ang pangunahing istraktura ng isang protina, bilang karagdagan sa isang malaking bilang ng mga peptide bond, ay kadalasang naglalaman din ng isang maliit na bilang ng mga disulfide (-S-S-) na mga bono. Ang spatial na pagsasaayos ng polypeptide chain, mas tiyak ang uri polypeptide helix, tinutukoypangalawa istraktura ng protina, ito ay ipinakita sa karamihan ay α-helix, na naayos sa pamamagitan ng mga bono ng hydrogen. istrukturang tersiyaryo-polypeptide chain, buo o bahagyang nakapulupot, ay matatagpuan o nakabalot sa espasyo (sa isang globule). Ang kilalang katatagan ng istrukturang tertiary ng protina ay ibinibigay ng mga hydrogen bond, intermolecular van der Waals forces, electrostatic interaction ng mga naka-charge na grupo, atbp.

Quaternary na istraktura ng protina - isang istraktura na binubuo ng isang tiyak na bilang ng mga polypeptide chain na sumasakop sa isang mahigpit na nakapirming posisyon na may kaugnayan sa bawat isa.

Ang klasikong halimbawa ng isang protina na mayroong quaternary na istraktura ay hemoglobin.

Mga pisikal na katangian ng mga protina: mataas na lagkit na solusyon,

bale-wala diffusion, malaking kapasidad ng pamamaga, optical activity, mobility sa isang electric field, mababang osmotic pressure at mataas na oncotic pressure, kakayahang sumipsip ng UV rays sa 280 nm, tulad ng mga amino acid, ay amphoteric dahil sa pagkakaroon ng libreng NH2- at COOH- mga grupo at nailalarawan, ayon sa pagkakabanggit, ng lahat ng mga acid at base ng St. Mayroon silang binibigkas na mga katangian ng hydrophilic. Ang kanilang mga solusyon ay may napakababang osmotic pressure, mataas na lagkit at hindi gaanong diffusivity. Ang mga protina ay may kakayahang bukol sa napakalaking lawak. Ang phenomenon ng light scattering, na sumasailalim sa quantitative determination ng mga protina sa pamamagitan ng nephelometry, ay nauugnay sa colloidal state ng mga protina.

Ang mga protina ay nakakapag-adsorb ng mababang molekular na timbang na mga organikong compound at mga inorganic na ion sa kanilang ibabaw. Tinutukoy ng ari-arian na ito ang mga function ng transportasyon ng mga indibidwal na protina.

Mga kemikal na katangian ng mga protina ay magkakaiba, dahil ang mga side radical ng mga residue ng amino acid ay naglalaman ng iba't ibang mga functional na grupo (-NH2, -COOH, -OH, -SH, atbp.). Ang isang katangian na reaksyon para sa mga protina ay ang hydrolysis ng mga peptide bond. Dahil sa pagkakaroon ng parehong amino at carboxyl na mga grupo, ang mga protina ay may mga katangian ng amphoteric.

Denaturation ng protina- pagkasira ng mga bono na nagpapatatag sa quaternary, tertiary at pangalawang istruktura, na humahantong sa disorientation ng pagsasaayos ng molekula ng protina at sinamahan ng pagkawala ng mga katutubong katangian.

Mayroong pisikal (temperatura, presyon, mekanikal na epekto, ultrasonic at ionizing radiation) at kemikal (mabibigat na metal, acids, alkalis, organic solvents, alkaloids) na mga salik na nagdudulot ng denaturation.

Ang baligtad na proseso ay renaturation, iyon ay, ang pagpapanumbalik ng physicochemical at biological na katangian ng protina. Hindi posible ang renaturation kung maaapektuhan ang pangunahing istraktura.

Karamihan sa mga protina ay nagde-denature kapag pinainit ng isang solusyon sa itaas 50-60 ° C. Ang mga panlabas na pagpapakita ng denaturation ay nabawasan sa pagkawala ng solubility, lalo na sa isoelectric point, isang pagtaas sa lagkit ng mga solusyon sa protina, isang pagtaas sa dami ng libreng functional. SH-rpypp at isang pagbabago sa katangian ng X-ray scattering, mga globule ng mga native na molekula ng protina at bumubuo ng mga random at hindi maayos na istruktura.

function ng contraction. Ang actin at myosin ay mga tiyak na protina ng tissue ng kalamnan. structural function. fibrillar proteins, sa partikular na collagen sa connective tissue, keratin sa buhok, kuko, balat, elastin sa vascular wall, atbp.

hormonal function. Ang isang bilang ng mga hormone ay kinakatawan ng mga protina o polypeptides, tulad ng mga hormone ng pituitary gland, pancreas, atbp. Ang ilang mga hormone ay derivatives ng mga amino acid.

Nutritional (reserve) function. nagreserba ng mga protina na pinagmumulan ng nutrisyon para sa fetus. Ang pangunahing protina ng gatas (casein) ay gumaganap din ng pangunahing nutritional function.

Biological function ng mga protina. Pagkakaiba-iba ng mga protina sa mga tuntunin ng istrukturang organisasyon at biological function. Polymorphism. Mga pagkakaiba sa komposisyon ng protina ng mga organo at tisyu. Mga pagbabago sa komposisyon sa ontogeny at sa mga sakit.

-Antas ng kahirapan Ang mga istruktura ng protina ay nahahati sa simple at kumplikado. Simple o isang bahagi ang mga protina ay binubuo lamang ng bahagi ng protina at, kapag na-hydrolyzed, nagbibigay ng mga amino acid. Upang mahirap o dalawang bahagi kasama ang mga protina, sa ang komposisyon na kinabibilangan ng isang protina at isang karagdagang grupo ng hindi protina na kalikasan, na tinatawag na prostetik. ( ang mga lipid, carbohydrates, nucleic acid ay maaaring kumilos); ayon sa pagkakabanggit, ang mga kumplikadong protina ay tinatawag na lipoproteins, glycoproteins, nucleoproteins.

- ayon sa hugis ng molekula ng protina Ang mga protina ay nahahati sa dalawang grupo: fibrillar (fibrous) at globular (corpuscular). mga protina ng fibrillar nailalarawan sa pamamagitan ng isang mataas na ratio ng kanilang haba sa diameter (ilang sampu ng mga yunit). Ang kanilang mga molekula ay filamentous at karaniwang kinokolekta sa mga bundle na bumubuo ng mga hibla. (sila ang mga pangunahing bahagi ng panlabas na layer ng balat, na bumubuo ng mga proteksiyon na takip ng katawan ng tao). Kasangkot din sila sa pagbuo ng connective tissue, kabilang ang cartilage at tendons.

Ang karamihan sa mga natural na protina ay globular. Para sa globular na protina nailalarawan sa pamamagitan ng isang maliit na ratio ng haba sa diameter ng molekula (ilang mga yunit). Ang pagkakaroon ng isang mas kumplikadong conformation, ang mga globular na protina ay mas magkakaibang.

-Kaugnay ng mga kumbensyonal na napiling solvents maglaan albuminatmga globulin. Albumin matunaw nang husto sa tubig at puro asin solusyon. Mga globulin hindi matutunaw sa tubig at sa mga solusyon ng mga asin ng katamtamang konsentrasyon.

--Functional na pag-uuri ng mga protina ang pinakakasiya-siya, dahil hindi ito batay sa random na tampok at ang function na isasagawa. Bilang karagdagan, posible na makilala ang pagkakapareho ng mga istruktura, katangian at aktibidad ng pagganap ng mga tiyak na protina na kasama sa anumang klase.

mga catalytically active na protina tinawag mga enzyme. Pinapagana nila ang halos lahat ng pagbabagong kemikal sa selula. Ang grupong ito ng mga protina ay tatalakayin nang detalyado sa Kabanata 4.

Mga hormone ayusin ang metabolismo sa loob ng mga selula at isama ang metabolismo sa iba't ibang mga selula ng katawan sa kabuuan.

Mga receptor piling nagbubuklod sa iba't ibang mga regulator (mga hormone, mediator) sa ibabaw ng mga lamad ng cell.

Mga protina ng transportasyon isagawa ang pagbubuklod at transportasyon ng mga sangkap sa pagitan ng mga tisyu at sa pamamagitan ng mga lamad ng cell.

Mga istrukturang protina . Una sa lahat, ang pangkat na ito ay kinabibilangan ng mga protina na kasangkot sa pagtatayo ng iba't ibang biological na lamad.

Mga ardilya - mga inhibitor mga enzyme bumubuo ng isang malaking grupo ng mga endogenous inhibitors. Kinokontrol nila ang aktibidad ng mga enzyme.

Contractile mga ardilya magbigay ng mekanikal na proseso ng pagbabawas gamit ang kemikal na enerhiya.

Mga nakakalason na protina - ilang mga protina at peptide na itinago ng mga organismo (ahas, bubuyog, mikroorganismo) na nakakalason sa iba pang nabubuhay na organismo.

proteksiyon na mga protina. antibodies - mga sangkap ng protina na ginawa ng isang organismo ng hayop bilang tugon sa pagpapakilala ng isang antigen. Ang mga antibodies, na nakikipag-ugnayan sa mga antigens, ay nag-deactivate ng mga ito at sa gayon ay pinoprotektahan ang katawan mula sa mga epekto ng mga dayuhang compound, mga virus, bakterya, atbp.

Ang komposisyon ng protina ay nakasalalay sa pisyolohiya. Aktibidad, komposisyon ng pagkain at diyeta, biorhythms. Sa proseso ng pag-unlad, ang komposisyon ay nagbabago nang malaki (mula sa zygote hanggang sa pagbuo ng magkakaibang mga organo na may mga dalubhasang pag-andar). Halimbawa, ang mga erythrocytes ay naglalaman ng hemoglobin, na nagbibigay ng transportasyon ng oxygen sa pamamagitan ng dugo, ang mga selula ng daga ay naglalaman ng mga contractile na protina na actin at myosin, ang rhodopsin ay isang protina sa retina, atbp. Sa mga sakit, nagbabago ang komposisyon ng protina - proteinopathy. Ang namamana na proteinopathies ay bubuo bilang resulta ng pinsala sa genetic apparatus. Ang anumang protina ay hindi na-synthesize o na-synthesize, ngunit ang pangunahing istraktura nito ay binago (sickle cell anemia). Ang anumang sakit ay sinamahan ng pagbabago sa komposisyon ng protina i.e. nabuo ang nakuha na proteinopathy. Sa kasong ito, ang pangunahing istraktura ng mga protina ay hindi nabalisa, ngunit ang isang dami ng pagbabago sa mga protina ay nangyayari, lalo na sa mga organo at tisyu kung saan bubuo ang proseso ng pathological. Halimbawa, sa pancreatitis, ang paggawa ng mga enzyme na kinakailangan para sa panunaw ng mga sustansya sa gastrointestinal tract ay bumababa.

Mga kadahilanan ng pinsala sa istraktura at pag-andar ng mga protina, ang papel na ginagampanan ng pinsala sa pathogenesis ng mga sakit. Proteinopathy

Ang komposisyon ng protina ng katawan ng isang malusog na may sapat na gulang ay medyo pare-pareho, kahit na ang mga pagbabago sa dami ng mga indibidwal na protina sa mga organo at tisyu ay posible. Sa iba't ibang sakit, mayroong pagbabago sa komposisyon ng protina ng mga tisyu. Ang mga pagbabagong ito ay tinatawag na proteinopathies. Mayroong namamana at nakuha na mga proteinopathies. Ang namamana na proteinopathies ay nabubuo bilang resulta ng pinsala sa genetic apparatus ng isang indibidwal. Ang anumang protina ay hindi na-synthesize o na-synthesize, ngunit ang pangunahing istraktura nito ay nabago. Ang anumang sakit ay sinamahan ng pagbabago sa komposisyon ng protina ng katawan, i.e. nabuo ang nakuha na proteinopathy. Sa kasong ito, ang pangunahing istraktura ng mga protina ay hindi nabalisa, ngunit kadalasan mayroong isang dami ng pagbabago sa mga protina, lalo na sa mga organo at tisyu kung saan bubuo ang proseso ng pathological. Halimbawa, sa pancreatitis, ang paggawa ng mga enzyme na kinakailangan para sa panunaw ng mga sustansya sa gastrointestinal tract ay bumababa.

Sa ilang mga kaso, nagkakaroon ng mga nakuhang proteinopathies bilang resulta ng mga pagbabago sa mga kondisyon kung saan gumagana ang mga protina. Kaya, kapag ang pH ng daluyan ay nagbabago sa alkaline na bahagi (alkaloses ng iba't ibang kalikasan), ang conformation ng hemoglobin ay nagbabago, ang pagkakaugnay nito para sa O 2 ay tumataas at ang paghahatid ng O 2 sa mga tisyu ay bumababa (tissue hypoxia).

Minsan, bilang resulta ng sakit, ang antas ng mga metabolite sa mga selula at serum ng dugo ay tumataas, na humahantong sa pagbabago ng ilang mga protina at pagkagambala sa kanilang pag-andar.

Bilang karagdagan, ang mga protina ay maaaring ilabas mula sa mga selula ng nasirang organ patungo sa dugo, na karaniwang tinutukoy doon lamang sa mga bakas na halaga. Sa iba't ibang mga sakit, ang mga biochemical na pag-aaral ng komposisyon ng protina ng dugo ay kadalasang ginagamit upang linawin ang klinikal na diagnosis.

4. Pangunahing istraktura ng mga protina. Pag-asa ng mga katangian at pag-andar ng mga protina sa kanilang pangunahing istraktura. Mga pagbabago sa pangunahing istraktura, proteinopathy.

Pahina 1

Ang isang molekula ng protina ay maaaring binubuo ng isa o higit pa. Ang mga molekula na naglalaman ng mas mababa sa 50 nalalabi ay madalas na tinutukoy bilang mga peptide.

Ang mga molekula ng protina ay napakalaki at napakakomplikado. Ang kanilang molekular na timbang ay mula 10,000 hanggang ilang milyon.

Ang mga molekula ng protina ay naiiba sa kanilang mga sarili sa isang malaking lawak kapwa sa kalikasan at sa bilang ng mga residue ng amino acid.

Ang isang molekula ng protina ay nabuo mula sa isang malaking bilang ng iba't ibang mga cc-amino acid. Ito ay higit sa lahat ay paunang natukoy Mga katangian ng kemikal mga protina mismo at, una sa lahat, ang kanilang amphotericity.

Ang molekula ng protina ay isang polimer na binubuo ng covalently linked amino acid residues. Ang ilang mga site ay maaaring maiugnay sa pamamagitan ng isang covalent disulfide bond (-S-S-), na nabuo sa pamamagitan ng oksihenasyon ng mga pangkat ng SH ng dalawang cysteine ​​​​residues.

Ang mga molekula ng protina ay maaaring spherical, globular, pati na rin ang pinahabang, filamentous, fibrillar. Kadalasan, ang hugis ng molekula ng protina ay walang simetrya, pinahaba. Sa fig. Ipinapakita ng Figure 4 sa ratio ang mga hugis at sukat ng ilang molekula ng protina.

Ang mga molekula ng protina sa solusyon ay may isang tiyak na singil, na dahil sa pagkakaroon ng mga functional na grupo ng mga radical ng residues ng amino acid na may kakayahang electrolytic dissociation.

Ang mga molekula ng protina na may isang tiyak na spatial arrangement (tertiary structure) ay tinatawag na globules.

Ang molekula ng protina ay napaka-labile, madaling ma-denatured, bilang isang resulta kung saan nagbabago ang mga katangian ng biological at physicochemical nito. Sa ilalim ng pagkilos ng mga enzyme, pati na rin ang mga acid, ang mga protina ay nahati, na bumubuo ng isang bilang ng mga intermediate na produkto ng disaggregation (proteoses, peptones, peptides) at mga produkto ng pagtatapos ng hydrolysis - amino acids.

Ang isang molekula ng protina ay maaaring binubuo ng isa o higit pang polypeptide chain na naglalaman ng mula 2 hanggang 3 dosena hanggang ilang daang amino acid residues bawat isa.

Ang mga molekula ng protina ay naiiba hindi lamang sa bilang ng mga nalalabi ng iba't ibang mga amino acid, kundi pati na rin sa pagkakasunud-sunod ng mga nalalabi sa polypeptide chain at sa paraan na ito ay baluktot. Ang bilang ng mga posibleng istruktura ng protina ay napakalaki.

Ang mga molekula ng protina ay ang pinakamalaki, pinakamasalimuot at magkakaibang sa lahat ng mga molekula na bumubuo sa mga selula ng mga buhay na organismo. Ang pangunahing gawain ng biophysics ng protina ay upang magtatag ng isang relasyon sa pagitan ng istraktura ng mga protina at ang kanilang mga biological function.

Ang mga molekula ng protina ay kung minsan ay pinagsama sa mas kumplikadong mga istruktura. Halimbawa, ang mga molekula ng protina ng a-helical ay madalas na pinaikot sa mga pares sa mga pangalawang helice. Ang mga molekula ng globular na protina ay maaaring bumuo ng mga helical na istruktura.

Ang mga molekula ng protina, bagama't ang kanilang mga sukat ay napakalaki na may kaugnayan sa iba pang mga molekula, ay hindi pa rin sapat na mabigat upang manirahan sa solusyon sa ilalim ng impluwensya ng kanilang sariling timbang, at hindi sila maaaring ma-precipitate sa isang conventional centrifuge.

Ang mga molekula ng protina ay karaniwang naglalaman ng mula sa daan-daan hanggang ilang daang mga residue ng amino acid, na marami sa mga ito ay magkapareho. Ito ay madaling isipin na ang bilang ng mga posibleng kumbinasyon ng 20 amino acid residues, na may tulad sa malaking bilang ng mga ito sa isang molekula ay napakalaki. Gayunpaman, ang bilang ng iba't ibang mga protina sa totoong buhay ay mas mababa kaysa sa bilang ng mga posibleng kumbinasyon ng teorya, dahil hindi lahat ng pangunahing istruktura ay tumutugma sa mga tunay na molekula na may mga katangian na kinakailangan para sa isang buhay na organismo. Gayunpaman, ang bilang ng iba't ibang mga protina na matatagpuan sa kalikasan ay napakalaki.

Pag-uuri ng mga protina.

Komposisyon at istraktura

peptide bond

elementong komposisyon

molekular na masa

mga amino acid

Mga katangian ng kemikal at pisikal.

Ang halaga ng mga protina.

Listahan ng ginamit na panitikan.

Panimula

protinaat - high-molecular nitrogenous organic substances na binuo mula sa mga amino acid na gumaganap ng pangunahing papel sa istraktura at buhay ng mga organismo. Ang mga protina ay ang pangunahing at kinakailangang sangkap ng lahat ng mga organismo. Ito ay ang mga Protein na nagsasagawa ng metabolismo at mga pagbabagong-anyo ng enerhiya, na hindi mapaghihiwalay na nauugnay sa mga aktibong biological function. Ang tuyong bagay ng karamihan sa mga organo at tisyu ng mga tao at hayop, pati na rin ang karamihan sa mga mikroorganismo, ay pangunahing binubuo ng mga protina (40-50%), at ang mundo ng halaman ay may posibilidad na lumihis mula sa average na halaga na ito pababa, at ang hayop - tumataas. . Ang mga mikroorganismo ay kadalasang mas mayaman sa protina (ang ilang mga virus ay halos purong protina). Kaya, sa karaniwan, maaari itong ipagpalagay na ang 10% ng biomass sa Earth ay kinakatawan ng protina, iyon ay, ang halaga nito ay sinusukat sa pagkakasunud-sunod ng 10 12 - 10 13 tonelada. Ang mga sangkap ng protina ay sumasailalim sa pinakamahalagang proseso ng buhay. Kaya, halimbawa, ang mga metabolic na proseso (pantunaw, paghinga, paglabas, at iba pa) ay ibinibigay ng aktibidad ng mga enzyme, na mga protina sa kalikasan. Kasama rin sa mga protina ang mga contractile structure na sumasailalim sa paggalaw, halimbawa, ang contractile protein ng mga kalamnan (actomyosin), sumusuporta sa mga tissue ng katawan (collagen ng mga buto, cartilage, tendons), integuments ng katawan (balat, buhok, kuko, atbp.) , na binubuo pangunahin mula sa mga collagens, elastin, keratin, pati na rin ang mga lason, antigen at antibodies, maraming mga hormone at iba pang mahahalagang sangkap na biologically. Ang papel na ginagampanan ng mga protina sa isang buhay na organismo ay binibigyang-diin na ng kanilang mismong pangalan na "mga protina" (isinalin mula sa Greek protos - una, pangunahin), iminungkahi noong 1840 ng Dutch chemist na si G. Mulder, na natuklasan na ang mga tisyu ng mga hayop at halaman ay naglalaman ng mga sangkap na kahawig sa kanilang mga katangian na puti ng itlog. Unti-unti, itinatag na ang mga protina ay isang malawak na klase ng magkakaibang mga sangkap, na binuo ayon sa parehong plano. Napansin ang pinakamahalagang kahalagahan ng mga protina para sa mga proseso ng buhay, natukoy ni Engels na ang buhay ay ang paraan ng pagkakaroon ng mga katawan ng protina, na binubuo sa patuloy na pagpapanibago sa sarili ng mga kemikal na sangkap ng mga katawan na ito.

Pag-uuri ng mga protina.

Dahil sa medyo malalaking sukat mga molekula ng protina, ang pagiging kumplikado ng kanilang istraktura at ang kakulangan ng sapat na tumpak na data sa istraktura ng karamihan sa mga protina, wala pa ring makatuwirang pag-uuri ng kemikal ng mga protina. Ang umiiral na pag-uuri ay higit sa lahat ay may kondisyon at pangunahing binuo batay sa mga katangian ng physicochemical ng mga protina, mga mapagkukunan ng kanilang produksyon, biological na aktibidad at iba pang, madalas na random, mga tampok. Kaya, ayon sa kanilang mga katangian ng physicochemical, ang mga protina ay nahahati sa fibrillar at globular, hydrophilic (natutunaw) at hydrophobic (hindi matutunaw), atbp. Ayon sa pinagmulan ng pagkuha ng mga protina ay nahahati sa hayop, gulay at bacterial; sa mga protina ng kalamnan, tissue ng nerbiyos, suwero ng dugo, atbp.; ayon sa biological na aktibidad - enzyme proteins, hormone proteins, structural proteins, contractile proteins, antibodies, atbp. Gayunpaman, dapat tandaan na dahil sa di-kasakdalan ng pag-uuri mismo, gayundin dahil sa pambihirang pagkakaiba-iba ng mga protina, marami sa mga indibidwal na protina ay hindi maaaring italaga sa alinman sa mga pangkat na inilarawan dito.

Ang lahat ng mga protina ay karaniwang nahahati sa mga simpleng protina, o mga protina, at mga kumplikadong protina, o mga protina (mga kumplikadong protina na may mga hindi protina na compound).Ang mga simpleng protina ay mga polimer ng mga amino acid lamang; kumplikado, bilang karagdagan sa mga residu ng amino acid, ay naglalaman din ng hindi protina, na tinatawag na mga prosthetic na grupo.

Mga histone

Mayroon silang medyo mababang molekular na timbang (12-13 thousand), na may pamamayani ng mga katangian ng alkalina. Sila ay naisalokal pangunahin sa nuclei ng mga selula. Natutunaw sa mahina na mga acid, na namuo ng ammonia at alkohol. Mayroon lamang silang tertiary structure. Sa ilalim ng mga natural na kondisyon, malakas silang nauugnay sa DNA at bahagi ng mga nucleoprotein. Ang pangunahing pag-andar ay ang regulasyon ng paglipat ng genetic na impormasyon mula sa DNA at RNA (posible ang pagharang sa paghahatid).

Mga Protamine

Ang pinakamababang molekular na timbang (hanggang sa 12 libo). Ipinapakita ang ipinahayag na mga pangunahing katangian. Lubos na natutunaw sa tubig at mahinang mga acid. Nakapaloob sa mga selula ng mikrobyo at bumubuo sa karamihan ng protina ng chromatin. Tulad ng mga histones ay bumubuo ng isang kumplikadong may DNA, ang tungkulin ay upang magbigay ng katatagan ng kemikal ng DNA.

Glutelin

Mga protina ng gulay na nakapaloob sa gluten ng mga buto ng cereal at ilang iba pa, sa mga berdeng bahagi ng mga halaman. Hindi matutunaw sa mga solusyon sa tubig, asin at ethanol, ngunit lubos na natutunaw sa mga mahinang solusyon sa alkali. Naglalaman ang mga ito ng lahat ng mahahalagang amino acid at isang kumpletong pagkain.

Mga Prolamin

protina ng gulay. Nakapaloob sa gluten ng mga halaman ng cereal. Natutunaw lamang sa 70% na alkohol (ito ay dahil sa mataas na nilalaman ng proline at non-polar amino acids).

Mga protina

Suportahan ang mga protina ng tissue (buto, cartilage, ligaments, tendons, kuko, buhok). Hindi matutunaw o halos hindi matutunaw sa tubig, asin at tubig-alkohol na pinaghalong, mga protina na may mataas na nilalaman ng asupre. Kabilang sa mga protina ang keratin, collagen, fibroin.

Albumin

Mababang timbang ng molekular (15-17 libo). Nailalarawan sa pamamagitan ng mga acidic na katangian. Natutunaw sa tubig at mahina na mga solusyon sa asin. Pinaulanan ng mga neutral na asing-gamot sa 100% saturation. Makilahok sa pagpapanatili ng osmotic pressure ng dugo, transportasyon ng iba't ibang mga sangkap sa dugo. Nakapaloob sa serum ng dugo, gatas, puti ng itlog.

Mga globulin

Molekular na timbang hanggang sa 100,000. Hindi matutunaw sa tubig, ngunit natutunaw sa mahina na mga solusyon sa asin at namuo sa mas kaunting puro solusyon (nasa 50% na saturation). Nakapaloob sa mga buto ng mga halaman, lalo na sa mga munggo at oilseeds; sa plasma ng dugo at sa ilang iba pang mga biological fluid. Ang pagsasagawa ng function ng immune protection, magbigay ng paglaban ng katawan sa mga nakakahawang sakit na viral.

Ang mga kumplikadong protina ay nahahati sa isang bilang ng mga klase depende sa likas na katangian ng pangkat ng prosthetic.

Phosphoproteins

Mayroon silang phosphoric acid bilang isang non-protein component. Ang mga kinatawan ng mga protina na ito ay gatas caseinogen, vitellin (egg yolk protein). Ang lokalisasyon ng phosphoproteins na ito ay nagpapahiwatig ng kanilang kahalagahan para sa pagbuo ng organismo. Sa mga pormang pang-adulto, ang mga protina na ito ay naroroon sa buto at mga tisyu ng nerbiyos.

Mga lipoprotein

Mga kumplikadong protina, ang pangkat ng prosthetic na kung saan ay nabuo ng mga lipid. Sa pamamagitan ng istraktura, ang mga ito ay maliit (150-200 nm) spherical particle, ang panlabas na shell ay nabuo ng mga protina (na nagpapahintulot sa kanila na lumipat sa dugo), at ang panloob na bahagi - sa pamamagitan ng mga lipid at kanilang mga derivatives. Ang pangunahing pag-andar ng lipoproteins ay ang transportasyon ng mga lipid sa pamamagitan ng dugo. Depende sa dami ng protina at lipid, ang mga lipoprotein ay nahahati sa chylomicrons, low density lipoproteins (LDL) at high density lipoproteins (HDL), na kung minsan ay tinutukoy bilang - at -lipoproteins.

Metalloproteins

Glycoproteins

Ang prosthetic group ay kinakatawan ng carbohydrates at ang kanilang mga derivatives. Batay sa istraktura ng kemikal ng sangkap na karbohidrat, 2 grupo ang nakikilala:

totoo Ang mga monosaccharides ay ang pinakakaraniwang bahagi ng carbohydrate. Mga proteoglycan- binuo mula sa napakalaking bilang ng mga paulit-ulit na unit na may disaccharide character (hyaluronic acid, hyparin, chondroitin, carotene sulfates).

Mga Pag-andar: istruktura-mekanikal (magagamit sa balat, kartilago, tendon); catalytic (mga enzyme); proteksiyon; kasangkot sa regulasyon ng cell division.

Chromoproteins

Gumaganap sila ng isang bilang ng mga pag-andar: pakikilahok sa proseso ng photosynthesis at redox reaksyon, transportasyon ng C at CO 2. Ang mga ito ay kumplikadong mga protina, ang prosthetic group na kung saan ay kinakatawan ng mga kulay na compound.

Nucleoproteins

Ang papel ng grupong proteistiko ay ginagampanan ng DNA o RNA. Ang bahagi ng protina ay pangunahing kinakatawan ng mga histone at protamine. Ang ganitong mga complex ng DNA na may mga protamine ay matatagpuan sa spermatozoa, at may mga histones - sa mga somatic cells, kung saan ang molekula ng DNA ay "nasugatan" sa paligid ng mga molekula ng protina ng histone. Ang mga nucleoprotein, ayon sa kanilang likas na katangian, ay mga virus sa labas ng cell - ito ay mga complex ng viral nucleic acid at isang protina na coat - capsid.

Komposisyon at istraktura

Peptide bond

Ang mga protina ay hindi regular na polimer na binuo mula sa mga residue ng amino acid, pangkalahatang pormula na sa isang may tubig na solusyon sa mga halaga ng pH na malapit sa neutral ay maaaring isulat bilang NH 3 + CHRCOO - . Ang mga residue ng amino acid sa mga protina ay iniuugnay ng isang amide bond sa pagitan ng α-amino at α-carboxyl na mga grupo. Ang bono sa pagitan ng dalawang α-amino acid residues ay karaniwang tinatawag peptide bond, at ang mga polymer na binuo mula sa mga residue ng α-amino acid na konektado ng mga peptide bond ay tinatawag polypeptides. Ang isang protina bilang isang biologically makabuluhang istraktura ay maaaring maging isang solong polypeptide o ilang polypeptides na bumubuo ng isang solong kumplikado bilang isang resulta ng mga non-covalent na pakikipag-ugnayan.

Ang lahat ng mga atomo na kasama sa peptide bond ay matatagpuan sa parehong eroplano (planar configuration).

Ang distansya sa pagitan ng C at N atoms (sa -CO-NH bond) ay 0.1325 nm, ibig sabihin, mas mababa sa normal na distansya sa pagitan ng -carbon atom at N atom ng parehong chain, na ipinahayag bilang 0.146 nm. Kasabay nito, lumampas ito sa distansya sa pagitan ng mga atomo ng C at N na konektado ng dobleng bono (0.127 nm). Kaya, ang C at N bond sa pangkat -CO-NH ay maaaring ituring bilang intermediate sa pagitan ng isang solong at isang dobleng bono dahil sa conjugation ng π-electrons ng carbonyl group na may mga libreng electron ng nitrogen atom. Ito sa isang tiyak na paraan ay nakakaapekto sa mga katangian ng polypeptides at mga protina: ang tautomeric rearrangement ay madaling isinasagawa sa site ng mga peptide bond, na humahantong sa pagbuo ng enol form ng peptide bond, na kung saan ay nailalarawan sa pamamagitan ng pagtaas ng reaktibiti.

Elemental na komposisyon ng mga protina

Upang pag-aralan ang komposisyon ng amino acid ng mga protina, ang paraan ng hydrolysis ay pangunahing ginagamit, iyon ay, pagpainit ng protina na may 6-10 mol / litro hydrochloric acid sa temperatura na 100-110 0 C., ang isang halo ng mga α-amino acid ay nakuha, kung saan maaaring ihiwalay ang mga indibidwal na amino acid. Para sa quantitative analysis ng mixture na ito, kasalukuyang ginagamit ang ion-exchange at paper chromatography. Ang mga espesyal na awtomatikong analyzer ng mga amino acid ay idinisenyo.

Ang mga pamamaraan ng enzymatic para sa stepwise na pagtunaw ng protina ay binuo din. Ang ilang mga enzyme ay sumisira sa isang macromolecule ng protina partikular - sa mga lokasyon lamang ng isang partikular na amino acid. Ito ay kung paano nakuha ang mga stepwise cleavage na produkto - mga peptone at peptides, ang kasunod na pagsusuri kung saan tinutukoy ang kanilang residue ng amino acid.

Bilang resulta ng hydrolysis ng iba't ibang mga protina, hindi hihigit sa 30 amino acid ang nahiwalay. Dalawampu sa kanila ay mas karaniwan kaysa sa iba.

Sa panahon ng pagbuo ng isang molekula ng protina o polypeptide, ang mga α-amino acid ay maaaring pagsamahin sa ibang pagkakasunud-sunod. Ang isang malaking bilang ng iba't ibang mga kumbinasyon ay posible, halimbawa, higit sa 10 18 mga kumbinasyon ay maaaring mabuo mula sa 20 α-amino acids. Ang pagkakaroon ng iba't ibang uri ng polypeptides ay halos walang limitasyon.

Ang pagkakasunud-sunod ng mga amino acid sa isang partikular na protina ay itinatag sa pamamagitan ng stepwise splitting o X-ray diffraction analysis.

Upang makilala ang mga protina at polypeptides, ginagamit ang mga tiyak na reaksyon sa mga protina. Halimbawa:

a) reaksyon ng xantoprotein (ang hitsura ng isang dilaw na kulay sa pakikipag-ugnayan sa puro nitric acid, na nagiging orange sa pagkakaroon ng ammonia; ang reaksyon ay nauugnay sa nitration ng phenylalanine at tyrosine residues);

b) reaksyon ng biuret sa mga bono ng peptide - ang pagkilos ng dilute na tanso (II) sulfate sa isang bahagyang alkaline na solusyon sa protina, na sinamahan ng hitsura ng isang kulay-lila-asul na kulay ng solusyon, na dahil sa kumplikadong pagbuo sa pagitan ng tanso at polypeptides.

c) Milon reaksyon (dilaw-kayumanggi na pagbuo ng kulay sa pakikipag-ugnayan sa Hg(NO 3) 2 + HNO 3 + HNO 2 ;

Molecular mass

Ang mga protina ay mga macromolecular compound. Ito ay mga polimer na binubuo ng daan-daan at libu-libong mga residue ng amino acid - mga monomer. Alinsunod dito, ang molekular na timbang ng mga protina ay nasa hanay na 10,000-1,000,000. Kaya, ang ribonuclease (isang enzyme na sumisira sa RNA) ay naglalaman ng 124 amino acid residues at ang molekular na timbang nito ay humigit-kumulang 14,000. Ang Myoglobin (muscle protein), na binubuo ng 153 amino acid residues, ay may molekular na timbang na 17,000, at hemoglobin - 64,500 (574). mga residu ng amino acid). Ang mga molekular na timbang ng iba pang mga protina ay mas mataas: -globulin (bumubuo ng mga antibodies) ay binubuo ng 1250 amino acid at may molekular na timbang na humigit-kumulang 150,000, at ang molekular na timbang ng protina ng influenza virus ay 320,000,000.

Mga amino acid

Sa kasalukuyan, hanggang 200 iba't ibang mga amino acid ang natagpuan sa iba't ibang mga bagay ng wildlife. Sa katawan ng tao, halimbawa, mayroong mga 60. Gayunpaman, ang mga protina ay naglalaman lamang ng 20 amino acids, kung minsan ay tinatawag na mga natural.

Ang mga amino acid ay mga organikong acid kung saan ang hydrogen atom ng carbon atom ay pinalitan ng isang amino group -NH 2. Makikita mula sa formula na ang komposisyon ng lahat ng mga amino acid ay kinabibilangan ng mga sumusunod na pangkalahatang grupo: -C-, -NH 2, -COOH. Ang mga side chain (radicals –R) ng mga amino acid ay magkakaiba. Ang likas na katangian ng mga radical ay magkakaiba: mula sa isang hydrogen atom hanggang sa mga cyclic compound. Ito ang mga radical na tumutukoy sa istruktura at functional na mga tampok ng mga amino acid.

Ang lahat ng mga amino acid, maliban sa pinakasimpleng aminoacetic acid - glycine (NH 3 + CH 2 COO) ay may chiral atom - C * - at maaaring umiral sa anyo ng dalawang enantiomer (optical isomer): L-isomer at D-isomer.

Ang lahat ng kasalukuyang pinag-aralan na protina ay naglalaman lamang ng mga amino acid ng L-series, kung saan, kung isasaalang-alang natin ang chiral atom mula sa gilid ng H atom, ang NH 3 + , COO na mga grupo at ang -R radical ay matatagpuan sa clockwise. Ang pangangailangan na bumuo ng isang biologically makabuluhang molekula ng polimer mula sa isang mahigpit na tinukoy na enantiomer ay halata - mula sa isang racemic na pinaghalong dalawang enantiomer, isang hindi maisip na kumplikadong pinaghalong diastereoisomer ay makukuha. Ang tanong kung bakit ang buhay sa Earth ay nakabatay sa mga protina na tiyak na binuo mula sa L-, at hindi D-amino acids, ay nananatiling isang nakakaintriga na misteryo. Dapat pansinin na ang mga D-amino acid ay medyo laganap sa kalikasan at, bukod dito, ay bahagi ng biologically makabuluhang oligopeptides.

Mga katangian ng kemikal at pisikal

Sa kabila ng panlabas na pagkakaiba-iba, ang iba't ibang mga kinatawan ng mga protina ay may ilang mga karaniwang katangian.

Kaya, dahil ang lahat ng mga protina ay mga koloidal na particle (ang laki ng mga molekula ay nasa hanay na 1 μm hanggang 1 nm), sa tubig sila ay bumubuo. mga koloidal na solusyon. Ang mga solusyon na ito ay nailalarawan sa pamamagitan ng mataas na lagkit, ang kakayahang magkalat ng nakikitang mga sinag ng liwanag, at hindi dumaan sa mga semi-permeable na lamad.

Ang lagkit ng isang solusyon ay depende sa molekular na timbang at konsentrasyon ng solute. Kung mas mataas ang molekular na timbang, mas malapot ang solusyon. Ang mga protina bilang mga macromolecular compound ay bumubuo ng malapot na solusyon. Halimbawa, isang solusyon ng puti ng itlog sa tubig.

Ang mga koloidal na particle ay hindi dumadaan sa mga semi-permeable na lamad (cellophane, colloidal film), dahil ang kanilang mga pores ay mas maliit kaysa sa mga colloidal na particle. Ang lahat ng biological membrane ay hindi natatagusan ng mga protina. Ang pag-aari na ito ng mga solusyon sa protina ay malawakang ginagamit sa gamot at kimika upang linisin ang mga paghahanda ng protina mula sa mga dumi. Ang proseso ng paghihiwalay na ito ay tinatawag na dialysis. Ang kababalaghan ng dialysis ay sumasailalim sa pagpapatakbo ng "artipisyal na bato" na apparatus, na malawakang ginagamit sa gamot para sa paggamot ng talamak na kabiguan ng bato.

Ang mga protina ay may kakayahang pamamaga, ay nailalarawan sa pamamagitan ng optical na aktibidad at kadaliang kumilos sa isang electric field, ang ilan ay natutunaw sa tubig. Ang mga protina ay may isoelectric point.

Ang pinakamahalagang pag-aari ng mga protina ay ang kanilang kakayahang magpakita ng parehong acidic at pangunahing mga katangian, iyon ay, upang kumilos bilang amphoteric mga electrolyte. Ito ay tinitiyak ng iba't ibang mga dissociating na grupo na bumubuo sa mga amino acid radical. Halimbawa, ang mga acidic na katangian ay ibinibigay sa isang protina ng mga carboxyl group ng aspartic at glutamic amino acid, habang ang mga alkaline na katangian ay ibinibigay ng arginine, lysine, at histidine radical. Ang mas maraming dicarboxylic amino acid na naglalaman ng isang protina, mas malakas ang acidic na mga katangian nito at vice versa.

Ang mga pangkat na ito ay mayroon ding mga singil sa kuryente na bumubuo sa kabuuang singil ng molekula ng protina. Sa mga protina kung saan nangingibabaw ang aspartic at glutamine amino acids, magiging negatibo ang singil ng protina; ang labis sa mga pangunahing amino acid ay nagbibigay ng positibong singil sa molekula ng protina. Bilang resulta, sa isang electric field, ang mga protina ay lilipat patungo sa cathode o anode, depende sa laki ng kanilang kabuuang singil. Kaya, sa isang alkaline na kapaligiran (pH 7-14), ang protina ay nag-donate ng isang proton at nagiging negatibong sisingilin (paggalaw sa anode), habang sa isang acidic na kapaligiran (pH 1-7), ang dissociation ng mga grupo ng acid ay pinipigilan at ang nagiging cation ang protina.

Kaya, ang kadahilanan na tumutukoy sa pag-uugali ng isang protina bilang isang cation o anion ay ang reaksyon ng medium, na tinutukoy ng konsentrasyon ng mga hydrogen ions at ipinahayag ng halaga ng pH. Gayunpaman, sa ilang mga halaga ng pH, ang bilang ng mga positibo at negatibong singil ay katumbas at ang molekula ay nagiging neutral sa kuryente, iyon ay, hindi ito lilipat sa isang electric field. Ang pH value na ito ng medium ay tinukoy bilang isoelektrikong punto mga protina. Sa kasong ito, ang protina ay nasa hindi bababa sa matatag na estado at, na may bahagyang pagbabago sa pH sa acidic o alkaline na bahagi, madali itong namuo. Para sa karamihan ng mga natural na protina, ang isoelectric point ay nasa isang bahagyang acidic na kapaligiran (pH 4.8–5.4), na nagpapahiwatig ng pamamayani ng dicarboxylic amino acid sa kanilang komposisyon.

Ang amphoteric property ay sumasailalim sa buffering properties ng mga protina at ang kanilang partisipasyon sa regulasyon ng pH ng dugo. Ang halaga ng pH ng dugo ng tao ay pare-pareho at nasa hanay na 7.36-7.4, sa kabila ng iba't ibang mga sangkap ng isang acidic o pangunahing kalikasan, na regular na ibinibigay sa pagkain o nabuo sa mga metabolic na proseso, samakatuwid, mayroong mga espesyal na mekanismo para sa pag-regulate ng acid-base. balanse ng panloob na kapaligiran ng katawan.

Ang mga protina ay aktibong kasangkot sa mga reaksiyong kemikal. Ang ari-arian na ito ay dahil sa ang katunayan na ang mga amino acid na bumubuo sa mga protina ay naglalaman ng iba't ibang mga functional na grupo na maaaring tumugon sa iba pang mga sangkap. Mahalaga na ang gayong mga pakikipag-ugnayan ay nagaganap din sa loob ng molekula ng protina, na nagreresulta sa pagbuo ng peptide, hydrogen, disulfide at iba pang uri ng mga bono. Ang iba't ibang mga compound at ion ay maaaring ilakip sa mga radical ng mga amino acid, at, dahil dito, ng mga protina.

Ang mga protina ay may mataas na kaugnayan sa tubig, iyon ay, sila hydrophilic. Nangangahulugan ito na ang mga molekula ng protina, tulad ng mga naka-charge na particle, ay umaakit ng mga dipoles ng tubig, na matatagpuan sa paligid ng molekula ng protina at bumubuo ng isang tubig o hydrate shell. Pinoprotektahan ng shell na ito ang mga molekula ng protina mula sa pagdikit at pag-ulan. Ang laki ng hydration shell ay depende sa istraktura ng protina. Halimbawa, ang mga albumin ay mas madaling nakagapos sa mga molekula ng tubig at may medyo malaking shell ng tubig, habang ang mga globulin, fibrinogen ay nakakabit sa tubig na mas malala, at ang hydration shell ay mas maliit. Kaya, ang katatagan ng isang may tubig na solusyon ng isang protina ay tinutukoy ng dalawang mga kadahilanan: ang pagkakaroon ng isang singil sa molekula ng protina at ang shell ng tubig sa paligid nito. Kapag ang mga salik na ito ay inalis, ang protina ay namuo. Ang prosesong ito ay maaaring maibalik at hindi maibabalik.

Ang halaga ng mga protina

Ang mga pag-andar ng mga protina ay lubhang magkakaibang. Ang bawat ibinigay na protina, bilang isang sangkap na may isang tiyak na istraktura ng kemikal, ay gumaganap ng isang mataas na dalubhasang pag-andar, at sa ilang mga indibidwal na kaso lamang - maraming magkakaugnay. Halimbawa, ang adrenal medulla hormone adrenaline, pumapasok sa daloy ng dugo, nagpapataas ng pagkonsumo ng oxygen at presyon ng dugo, asukal sa dugo, nagpapasigla sa metabolismo, at isa ring tagapamagitan. sistema ng nerbiyos sa mga hayop na malamig ang dugo.

Maraming mga biochemical reaction sa mga buhay na organismo ang nagpapatuloy sa ilalim ng banayad na mga kondisyon sa temperatura na malapit sa 40C at mga halaga ng pH na malapit sa neutral. Sa ilalim ng mga kundisyong ito, ang mga rate ng karamihan sa mga reaksyon ay bale-wala, samakatuwid, para sa kanilang katanggap-tanggap na pagpapatupad, ang mga espesyal na biological catalyst ay kinakailangan - mga enzyme. . Kahit na isang simpleng reaksyon tulad ng pag-aalis ng tubig ng carbonic acid:

CO 2 + H 2 O HCO 3 - + H +

catalyzed ng enzyme carbonic anhydrase . Sa pangkalahatan, ang lahat ng mga reaksyon, maliban sa reaksyon ng photolysis ng tubig 2H 2 O4H + + 4e - + O 2, sa mga nabubuhay na organismo ay na-catalyzed ng mga enzyme (ang mga reaksyon ng synthesis ay isinasagawa sa tulong ng mga synthetase enzymes, mga reaksyon ng hydrolysis - na may ang tulong ng hydrolases, oksihenasyon - sa tulong ng mga oxidases, pagbawas na may attachment - sa tulong ng hydrogenases, atbp.). Bilang isang patakaran, ang mga enzyme ay alinman sa mga protina o kumplikadong mga protina na may ilang cofactor - isang metal ion o isang espesyal na organikong molekula. Ang mga enzyme ay may mataas, minsan natatangi, pagpili ng pagkilos. Halimbawa, ang mga enzyme na nag-catalyze sa pagdaragdag ng mga α-amino acid sa mga kaukulang tRNA sa panahon ng biosynthesis ng protina ay nagpapa-catalyze lamang sa pagdaragdag ng mga L-amino acid at hindi nag-catalyze sa pagdaragdag ng mga D-amino acid.

Pag-andar ng transportasyon ng mga protina

Maraming mga sangkap ang dapat pumasok sa cell, na nagbibigay nito ng materyal na gusali at enerhiya. Kasabay nito, ang lahat ng mga biological na lamad ay itinayo ayon sa isang solong prinsipyo - isang dobleng layer ng mga lipid, kung saan ang iba't ibang mga protina ay nahuhulog, at ang mga hydrophilic na rehiyon ng mga macromolecule ay puro sa ibabaw ng mga lamad, at ang hydrophobic "mga buntot" ay nasa kapal ng lamad. Itong istraktura hindi tinatablan ng mga mahahalagang sangkap gaya ng mga asukal, amino acid, alkali metal ions. Ang kanilang pagtagos sa cell ay isinasagawa sa tulong ng mga espesyal na protina ng transportasyon na naka-embed sa lamad ng cell. Halimbawa, ang bakterya ay may espesyal na protina na nagdadala ng asukal sa gatas, lactose, sa pamamagitan ng panlabas na lamad. Ayon sa internasyonal na nomenclature, ang lactose ay tinutukoy ng -galatcoside, samakatuwid ang transport protein ay tinatawag na -galactosidepermease.

Ang isang mahalagang halimbawa ng transportasyon ng mga sangkap sa mga biological na lamad laban sa isang gradient ng konsentrasyon ay ang K/Na pump. Sa kurso ng trabaho nito, tatlong positibong Na + ions ang inililipat mula sa cell para sa bawat dalawang positibong K + ions sa cell. Ang gawaing ito ay sinamahan ng akumulasyon ng mga de-koryenteng potensyal na pagkakaiba sa lamad ng cell. Kasabay nito, ang ATP ay nasira, na nagbibigay ng enerhiya. Ang molekular na batayan ng sodium-potassium pump ay natuklasan kamakailan, ito ay naging isang enzyme na sumisira sa ATP - potassium-sodium-dependent ATP-ase.

Ang mga multicellular na organismo ay may sistema para sa pagdadala ng mga sangkap mula sa isang organ patungo sa isa pa. Ang una ay hemoglobin. Bilang karagdagan, ang isang transport protein, serum albumin, ay patuloy na naroroon sa plasma ng dugo. Ang protina na ito ay may natatanging kakayahan na bumuo ng malalakas na complex na may mga fatty acid na nabuo sa panahon ng pagtunaw ng mga taba, na may ilang hydrophobic amino acid na may mga steroid hormone, pati na rin sa maraming gamot, tulad ng aspirin, sulfonamides, at ilang penicillins.

Pag-andar ng receptor

Napakahalaga, lalo na para sa paggana ng mga multicellular na organismo, ang mga receptor na protina na naka-embed sa plasma membrane ng mga cell at nagsisilbing makita at ma-convert ang iba't ibang signal na pumapasok sa cell, parehong mula sa kapaligiran at mula sa iba pang mga cell. Ang mga acetylcholine receptor na matatagpuan sa lamad ng cell sa isang bilang ng mga interneuronal contact, kabilang ang mga nasa cerebral cortex, at sa mga neuromuscular junction ay maaaring mabanggit bilang ang pinaka-pinag-aralan. Ang mga protina na ito ay partikular na nakikipag-ugnayan sa acetylcholine CH 3 C (O) - OCH 2 CH 2 N + (CH 3) 3 at tumugon dito sa pamamagitan ng paghahatid ng signal sa loob ng cell. Matapos matanggap at ma-convert ang signal, ang neurotransmitter ay dapat alisin upang ang cell ay makapaghanda para sa pang-unawa ng susunod na signal. Para dito, ang isang espesyal na enzyme ay ginagamit - acetylcholinesterase, na catalyzes ang hydrolysis ng acetylcholine sa acetate at choline.

Maraming mga hormone ang hindi tumagos sa mga target na selula, ngunit nagbubuklod sa mga tiyak na receptor sa ibabaw ng mga selulang ito. Ang ganitong pagbubuklod ay isang senyas na nagpapalitaw ng mga prosesong pisyolohikal sa selula.

Pag-andar ng proteksyon

Ang immune system ay may kakayahang tumugon sa paglitaw ng mga dayuhang particle sa pamamagitan ng paggawa ng malaking bilang ng mga lymphocytes na maaaring partikular na makapinsala sa mga particle na ito, na maaaring mga dayuhang selula, tulad ng pathogenic bacteria, cancer cells, supramolecular particle, tulad ng mga virus, macromolecules, kabilang ang mga dayuhang protina. Ang isa sa mga grupo ng mga lymphocytes - B-lymphocytes, ay gumagawa ng mga espesyal na protina na itinago sa sistema ng sirkulasyon, na kinikilala ang mga dayuhang particle, habang bumubuo ng isang lubos na tiyak na kumplikado sa yugtong ito ng pagkawasak. Ang mga protina na ito ay tinatawag na immunoglobulins. Ang mga dayuhang sangkap na nagdudulot ng immune response ay tinatawag na antigens, at ang mga kaukulang immunoglobulin ay tinatawag na antibodies.

Mga ardilya- mga high-molecular organic compound, na binubuo ng mga residue ng α-amino acids.

AT komposisyon ng protina kabilang ang carbon, hydrogen, nitrogen, oxygen, sulfur. Ang ilang mga protina ay bumubuo ng mga kumplikado sa iba pang mga molekula na naglalaman ng posporus, bakal, sink at tanso.

Ang mga protina ay may malaking molekular na timbang: egg albumin - 36,000, hemoglobin - 152,000, myosin - 500,000. Para sa paghahambing: ang molekular na timbang ng alkohol ay 46, acetic acid - 60, benzene - 78.

Amino acid komposisyon ng mga protina

Mga ardilya- non-periodic polymers, ang mga monomer ay α-amino acids. Karaniwan, 20 uri ng mga α-amino acid ang tinatawag na mga monomer ng protina, bagaman higit sa 170 sa mga ito ang natagpuan sa mga selula at tisyu.

Depende sa kung ang mga amino acid ay maaaring synthesize sa katawan ng mga tao at iba pang mga hayop, mayroong: mga hindi mahahalagang amino acid- maaaring i-synthesize mahahalagang amino acid- hindi ma-synthesize. Ang mga mahahalagang amino acid ay dapat kainin kasama ng pagkain. Ang mga halaman ay synthesize ang lahat ng uri ng amino acids.

Depende sa komposisyon ng amino acid, ang mga protina ay: kumpleto- naglalaman ng buong hanay ng mga amino acid; may sira- ang ilang mga amino acid ay wala sa kanilang komposisyon. Kung ang mga protina ay binubuo lamang ng mga amino acid, ang mga ito ay tinatawag simple lang. Kung ang mga protina ay naglalaman, bilang karagdagan sa mga amino acid, isang non-amino acid component (isang prosthetic group), sila ay tinatawag na kumplikado. Ang prosthetic group ay maaaring katawanin ng mga metal (metalloproteins), carbohydrates (glycoproteins), lipids (lipoproteins), nucleic acids (nucleoproteins).

Lahat naglalaman ng mga amino acid: 1) isang carboxyl group (-COOH), 2) isang amino group (-NH 2), 3) isang radical o R-group (ang natitirang bahagi ng molekula). Ang istraktura ng radikal iba't ibang uri iba ang amino acids. Depende sa bilang ng mga amino group at carboxyl group na bumubuo sa mga amino acid, mayroong: mga neutral na amino acid pagkakaroon ng isang carboxyl group at isang amino group; mga pangunahing amino acid pagkakaroon ng higit sa isang amino group; acidic amino acids pagkakaroon ng higit sa isang pangkat ng carboxyl.

Ang mga amino acid ay amphoteric compound , dahil sa solusyon maaari silang kumilos bilang parehong mga acid at base. Sa mga may tubig na solusyon, ang mga amino acid ay umiiral sa iba't ibang mga ionic na anyo.

Peptide bond

Mga peptide- mga organikong sangkap na binubuo ng mga residue ng amino acid na konektado ng isang peptide bond.

Ang pagbuo ng mga peptides ay nangyayari bilang isang resulta ng reaksyon ng condensation ng mga amino acid. Kapag ang amino group ng isang amino acid ay nakikipag-ugnayan sa carboxyl group ng isa pa, isang covalent nitrogen-carbon bond ang lumitaw sa pagitan nila, na tinatawag na peptide. Depende sa bilang ng mga residue ng amino acid na bumubuo sa peptide, mayroon dipeptides, tripeptides, tetrapeptides atbp. Ang pagbuo ng isang peptide bond ay maaaring ulitin ng maraming beses. Ito ay humahantong sa pagbuo polypeptides. Sa isang dulo ng peptide mayroong isang libreng amino group (ito ay tinatawag na N-terminus), at sa kabilang dulo mayroong isang libreng carboxyl group (ito ay tinatawag na C-terminus).

Spatial na organisasyon ng mga molekula ng protina

Ang pagganap ng ilang partikular na pag-andar ng mga protina ay nakasalalay sa spatial na pagsasaayos ng kanilang mga molekula, bilang karagdagan, ito ay masigasig na hindi kanais-nais para sa cell na panatilihin ang mga protina sa isang pinalawak na anyo, sa anyo ng isang chain, samakatuwid, ang mga polypeptide chain ay sumasailalim sa natitiklop, nakakakuha. isang tiyak na three-dimensional na istraktura, o conformation. Maglaan ng 4 na antas spatial na organisasyon ng mga protina.

Pangunahing istraktura ng isang protina- ang pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid sa polypeptide chain na bumubuo sa molekula ng protina. Ang bono sa pagitan ng mga amino acid ay peptide.

Kung ang isang molekula ng protina ay binubuo lamang ng 10 residue ng amino acid, kung gayon ang bilang ng mga posibleng variant ng mga molekula ng protina na ayon sa teorya ay naiiba sa pagkakasunud-sunod ng paghalili ng mga amino acid ay 10 20 . Sa 20 amino acids, maaari kang gumawa ng higit pa mula sa mga ito malaking dami iba't ibang kumbinasyon. Humigit-kumulang sampung libong iba't ibang mga protina ang natagpuan sa katawan ng tao, na naiiba sa bawat isa at mula sa mga protina ng iba pang mga organismo.

Ito ang pangunahing istraktura ng molekula ng protina na tumutukoy sa mga katangian ng mga molekula ng protina at ang spatial na pagsasaayos nito. Ang pagpapalit lamang ng isang amino acid para sa isa pa sa polypeptide chain ay humahantong sa pagbabago sa mga katangian at function ng protina. Halimbawa, ang pagpapalit ng ikaanim na glutamine amino acid sa β-subunit ng hemoglobin na may valine ay humahantong sa katotohanan na ang molekula ng hemoglobin sa kabuuan ay hindi maaaring gumanap ng pangunahing pag-andar nito - transportasyon ng oxygen; sa ganitong mga kaso, ang isang tao ay nagkakaroon ng sakit - sickle cell anemia.

pangalawang istraktura- nag-utos ng pagtitiklop ng polypeptide chain sa isang spiral (mukhang isang nakaunat na spring). Ang mga coils ng helix ay pinalalakas ng hydrogen bonds sa pagitan ng mga carboxyl group at amino group. Halos lahat ng mga grupo ng CO at NH ay nakikibahagi sa pagbuo ng mga bono ng hydrogen. Ang mga ito ay mas mahina kaysa sa mga peptide, ngunit, paulit-ulit na maraming beses, nagbibigay sila ng katatagan at katigasan sa pagsasaayos na ito. Sa antas ng pangalawang istraktura, mayroong mga protina: fibroin (sutla, web), keratin (buhok, mga kuko), collagen (tendons).

Tertiary na istraktura- pag-iimpake ng mga polypeptide chain sa mga globules, na nagreresulta mula sa paglitaw ng mga kemikal na bono (hydrogen, ionic, disulfide) at ang pagtatatag ng hydrophobic na pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga radical ng residues ng amino acid. Ang pangunahing papel sa pagbuo ng tertiary na istraktura ay nilalaro ng hydrophilic-hydrophobic na pakikipag-ugnayan. Sa mga may tubig na solusyon, ang mga hydrophobic radical ay may posibilidad na magtago mula sa tubig, na nagpapangkat sa loob ng globule, habang ang mga hydrophilic radical ay may posibilidad na lumitaw sa ibabaw ng molekula bilang resulta ng hydration (pakikipag-ugnayan sa mga water dipoles). Sa ilang mga protina, ang tertiary na istraktura ay nagpapatatag sa pamamagitan ng disulfide covalent bond na nabubuo sa pagitan ng sulfur atoms ng dalawang cysteine ​​​​residues. Sa antas ng tertiary na istraktura, mayroong mga enzyme, antibodies, ilang mga hormone.

Quaternary na istraktura katangian ng mga kumplikadong protina, ang mga molekula nito ay nabuo ng dalawa o higit pang mga globules. Ang mga subunit ay hawak sa molekula sa pamamagitan ng ionic, hydrophobic, at electrostatic na mga pakikipag-ugnayan. Minsan, sa panahon ng pagbuo ng isang quaternary na istraktura, ang disulfide bond ay nangyayari sa pagitan ng mga subunit. Ang pinaka-pinag-aralan na protina na may istrukturang quaternary ay hemoglobin. Ito ay nabuo ng dalawang α-subunits (141 amino acid residues) at dalawang β-subunits (146 amino acid residues). Ang bawat subunit ay nauugnay sa isang molekula ng heme na naglalaman ng bakal.

Kung sa ilang kadahilanan ang spatial conformation ng mga protina ay lumihis mula sa normal, ang protina ay hindi maaaring gumanap ng mga function nito. Halimbawa, ang sanhi ng "mad cow disease" (spongiform encephalopathy) ay isang abnormal na conformation ng prion, ang mga protina sa ibabaw ng nerve cells.

Mga katangian ng protina

Ang komposisyon ng amino acid, ang istraktura ng molekula ng protina ay tumutukoy nito ari-arian. Pinagsasama ng mga protina ang mga pangunahing at acidic na katangian na tinutukoy ng mga radikal na amino acid: mas maraming acidic na amino acid sa isang protina, mas malinaw ang mga acidic na katangian nito. Ang kakayahang magbigay at ilakip ang H + matukoy buffer properties ng mga protina; isa sa mga pinakamakapangyarihang buffer ay hemoglobin sa mga erythrocytes, na nagpapanatili ng pH ng dugo sa isang pare-parehong antas. Mayroong mga natutunaw na protina (fibrinogen), may mga hindi matutunaw na protina na gumaganap ng mga mekanikal na pag-andar (fibroin, keratin, collagen). May mga chemically active proteins (enzymes), may mga chemically inactive, lumalaban sa iba't ibang kondisyon panlabas na kapaligiran at lubhang hindi matatag.

Panlabas na mga kadahilanan (init, ultraviolet radiation, mabibigat na metal at mga asin nito, mga pagbabago sa pH, radiation, dehydration)

maaaring maging sanhi ng paglabag sa istrukturang organisasyon ng molekula ng protina. Ang proseso ng pagkawala ng three-dimensional conformation na likas sa isang partikular na molekula ng protina ay tinatawag denaturation. Ang sanhi ng denaturation ay ang pagkasira ng mga bono na nagpapatatag ng isang partikular na istraktura ng protina. Sa una, ang pinakamahina na mga ugnayan ay napunit, at kapag ang mga kondisyon ay naging mas mahirap, mas malakas pa. Samakatuwid, una ang quaternary, pagkatapos ay ang tertiary at pangalawang istruktura ay nawala. Ang isang pagbabago sa spatial na pagsasaayos ay humahantong sa isang pagbabago sa mga katangian ng protina at, bilang isang resulta, ginagawang imposible para sa protina na maisagawa ang mga biological function nito. Kung ang denaturation ay hindi sinamahan ng pagkasira ng pangunahing istraktura, kung gayon maaari itong maging nababaligtad, sa kasong ito, nangyayari ang self-healing ng conformation na katangian ng protina. Ang nasabing denaturation ay napapailalim, halimbawa, sa mga protina ng receptor ng lamad. Ang proseso ng pagpapanumbalik ng istraktura ng isang protina pagkatapos ng denaturation ay tinatawag renaturation. Kung ang pagpapanumbalik ng spatial na pagsasaayos ng protina ay imposible, pagkatapos ay tinatawag ang denaturation hindi maibabalik.

Mga pag-andar ng mga protina

Mga enzyme

Mga enzyme, o mga enzyme, ay isang espesyal na klase ng mga protina na biological catalysts. Salamat sa mga enzyme, ang mga biochemical na reaksyon ay nagpapatuloy sa napakalaking bilis. Ang rate ng mga reaksyong enzymatic ay sampu-sampung libong beses (at kung minsan ay milyon-milyon) na mas mataas kaysa sa rate ng mga reaksyon na kinasasangkutan ng mga inorganic na catalyst. Ang sangkap kung saan kumikilos ang isang enzyme ay tinatawag substrate.

Ang mga enzyme ay mga globular na protina mga tampok na istruktura Ang mga enzyme ay maaaring nahahati sa dalawang pangkat: simple at kumplikado. mga simpleng enzyme ay mga simpleng protina, i.e. binubuo lamang ng mga amino acid. Mga kumplikadong enzyme ay mga kumplikadong protina, i.e. bilang karagdagan sa bahagi ng protina, kasama nila ang isang pangkat ng hindi protina na kalikasan - cofactor. Para sa ilang mga enzyme, ang mga bitamina ay kumikilos bilang mga cofactor. Sa molekula ng enzyme, ang isang espesyal na bahagi ay nakahiwalay, na tinatawag na aktibong sentro. aktibong sentro- isang maliit na seksyon ng enzyme (mula tatlo hanggang labindalawang amino acid residues), kung saan ang pagbubuklod ng substrate o substrate ay nangyayari sa pagbuo ng isang enzyme-substrate complex. Sa pagkumpleto ng reaksyon, ang enzyme-substrate complex ay nabubulok sa isang enzyme at isang (mga) produkto ng reaksyon. Ang ilang mga enzyme ay may (maliban sa aktibo) mga allosteric center- mga site kung saan nakakabit ang mga regulator ng rate ng trabaho ng enzyme ( allosteric enzymes).

Ang mga reaksyon ng enzymatic catalysis ay nailalarawan sa pamamagitan ng: 1) mataas na kahusayan, 2) mahigpit na pagpili at direksyon ng pagkilos, 3) pagtitiyak ng substrate, 4) maayos at tumpak na regulasyon. Ang substrate at pagtitiyak ng reaksyon ng mga reaksyon ng enzymatic catalysis ay ipinaliwanag ng mga hypotheses ng E. Fischer (1890) at D. Koshland (1959).

E. Fisher (key-lock hypothesis) iminungkahi na ang mga spatial na pagsasaayos ng aktibong site ng enzyme at ang substrate ay dapat na eksaktong tumutugma sa bawat isa. Ang substrate ay inihambing sa "susi", ang enzyme - sa "lock".

D. Koshland (hypothesis "hand-glove") iminungkahi na ang spatial na sulat sa pagitan ng istraktura ng substrate at ang aktibong sentro ng enzyme ay nilikha lamang sa sandali ng kanilang pakikipag-ugnayan sa isa't isa. Ang hypothesis na ito ay tinatawag din induced fit hypothesis.

Ang bilis ng mga reaksyong enzymatic ay nakasalalay sa: 1) temperatura, 2) konsentrasyon ng enzyme, 3) konsentrasyon ng substrate, 4) pH. Dapat itong bigyang-diin na dahil ang mga enzyme ay mga protina, ang kanilang aktibidad ay pinakamataas sa ilalim ng physiologically normal na mga kondisyon.

Karamihan sa mga enzyme ay maaari lamang gumana sa mga temperatura sa pagitan ng 0 at 40°C. Sa loob ng mga limitasyong ito, ang rate ng reaksyon ay tumataas ng humigit-kumulang 2 beses para sa bawat 10 °C na pagtaas ng temperatura. Sa temperaturang higit sa 40 °C, ang protina ay sumasailalim sa denaturation at bumababa ang aktibidad ng enzyme. Sa mga temperatura na malapit sa pagyeyelo, ang mga enzyme ay hindi aktibo.

Sa isang pagtaas sa dami ng substrate, ang rate ng reaksyon ng enzymatic ay tumataas hanggang ang bilang ng mga molekula ng substrate ay naging katumbas ng bilang ng mga molekula ng enzyme. Sa karagdagang pagtaas sa dami ng substrate, ang rate ay hindi tataas, dahil ang mga aktibong site ng enzyme ay puspos. Ang pagtaas sa konsentrasyon ng enzyme ay humahantong sa pagtaas ng aktibidad ng catalytic, dahil ang isang mas malaking bilang ng mga molekula ng substrate ay sumasailalim sa mga pagbabagong-anyo bawat yunit ng oras.

Para sa bawat enzyme, mayroong isang pinakamainam na halaga ng pH kung saan ito ay nagpapakita ng pinakamataas na aktibidad (pepsin - 2.0, salivary amylase - 6.8, pancreatic lipase - 9.0). Sa mas mataas o mas mababang mga halaga ng pH, bumababa ang aktibidad ng enzyme. Sa matalim na pagbabago sa pH, ang enzyme ay nagdenature.

Ang bilis ng allosteric enzymes ay kinokontrol ng mga substance na nakakabit sa allosteric centers. Kung ang mga sangkap na ito ay nagpapabilis sa reaksyon, sila ay tinatawag mga activator kung bumagal sila - mga inhibitor.

Pag-uuri ng enzyme

Ayon sa uri ng catalyzed chemical transformations, ang mga enzyme ay nahahati sa 6 na klase:

1. oxidoreductase(paglipat ng mga atomo ng hydrogen, oxygen o elektron mula sa isang sangkap patungo sa isa pa - dehydrogenase),
2. transferase(paglipat ng isang methyl, acyl, phosphate o amino group mula sa isang sangkap patungo sa isa pa - transaminase),
3. hydrolases(mga reaksyon ng hydrolysis kung saan nabuo ang dalawang produkto mula sa substrate - amylase, lipase),
4. lyases(hindi hydrolytic na karagdagan sa substrate o ang pag-aalis ng isang pangkat ng mga atom mula dito, habang ang mga bono ng C-C, C-N, C-O, C-S ay maaaring masira - decarboxylase),
5. isomerase(intramolecular rearrangement - isomerase),
6. ligases(koneksyon ng dalawang molekula bilang resulta ng pagbuo Mga koneksyon sa C-C, C-N, C-O, C-S - synthetase).

Ang mga klase ay nahahati naman sa mga subclass at subsubclass. Sa kasalukuyang internasyonal na pag-uuri, ang bawat enzyme ay may partikular na code, na binubuo ng apat na numero na pinaghihiwalay ng mga tuldok. Ang unang numero ay ang klase, ang pangalawa ay ang subclass, ang pangatlo ay ang subclass, ang ikaapat ay ang serial number ng enzyme sa subclass na ito, halimbawa, ang arginase code ay 3.5.3.1.

Pumunta sa lektura bilang 2"Ang istraktura at pag-andar ng carbohydrates at lipids"

Pumunta sa lektura №4"Ang istraktura at pag-andar ng ATP nucleic acids"

Ito ay mga biopolymer na ang mga monomer ay mga amino acid.

Mga amino acid ay mababang molekular na timbang na mga organikong compound na naglalaman ng mga pangkat ng carboxyl (-COOH) at amine (-NH 2) na naka-link sa parehong carbon atom. Ang isang side chain ay nakakabit sa carbon atom - isang radical na nagbibigay sa bawat amino acid ng ilang mga katangian.

Karamihan sa mga amino acid ay may isang carboxyl group at isang amino group; ang mga amino acid na ito ay tinatawag neutral. Mayroong, gayunpaman, din mga pangunahing amino acid- na may higit sa isang amino group, pati na rin acidic amino acids- na may higit sa isang pangkat ng carboxyl.

Humigit-kumulang 200 amino acid ang nalalamang nangyayari sa mga buhay na organismo, ngunit 20 lamang sa kanila ang bahagi ng mga protina. Ito ang mga tinatawag na pangunahing o proteinogenic mga amino acid.

Depende sa radical, ang mga pangunahing amino acid ay nahahati sa 3 grupo:

1. Non-polar (alanine, methionine, valine, proline, leucine, isoleucine, tryptophan, phenylalanine);
2. Polar na walang bayad (asparagine, glutamine, serine, glycine, tyrosine, threonine, cysteine ​​​​);
3. Sisingilin (arginine, histidine, lysine - positibo; aspartic at glutamic acid - negatibo).

Ang mga side chain ng amino acids (radical) ay maaaring hydrophobic at hydrophilic at nagbibigay sa mga protina ng kaukulang mga katangian.

Sa mga halaman, ang lahat ng kinakailangang mga amino acid ay na-synthesize mula sa mga pangunahing produkto ng photosynthesis. Ang tao at hayop ay hindi nakakapag-synthesize ng isang bilang ng mga proteinogenic amino acids at dapat itong tanggapin na handa na kasama ng pagkain. Ang ganitong mga amino acid ay tinatawag na mahalaga. Kabilang dito ang lysine, valine, leucine, isoleucine, threonine, phenylalanine, tryptophan, methionine; Ang arginine at histidine ay kailangang-kailangan para sa mga bata.

Sa isang solusyon, ang mga amino acid ay maaaring kumilos bilang parehong mga acid at base, iyon ay, ang mga ito ay amphoteric compound. Ang pangkat ng carboxyl (-COOH) ay nakakapag-donate ng isang proton, na gumagana bilang isang acid, at ang grupong amine (-NH2) ay maaaring tumanggap ng isang proton, kaya nagpapakita ng mga katangian ng isang base.

Ang amino group ng isang amino acid ay maaaring tumugon sa carboxyl group ng isa pang amino acid. Ang resultang molekula ay dipeptide, at ang -CO-NH- bond ay tinatawag na peptide bond.

Sa isang dulo ng molekula ng dipeptide ay isang libreng amino group, at sa kabilang dulo ay isang libreng carboxyl group. Dahil dito, ang dipeptide ay maaaring maglakip ng iba pang mga amino acid sa sarili nito, na bumubuo ng mga oligopeptide. Kung maraming amino acids (higit sa 10) ang pinagsama sa ganitong paraan, kung gayon polypeptide.

Ang mga peptide ay may mahalagang papel sa katawan. Maraming aligopeptides ang mga hormone. Ang mga ito ay oxytocin, vasopressin, thyroliberin, thyrotropin, atbp. Kasama rin sa mga oligopeptides ang bradykidin (pain peptide) at ilang opiate ("natural na gamot" ng isang tao) na gumaganap ng function ng pain relief. Ang pag-inom ng mga gamot ay sumisira sa opiate system ng katawan, kaya ang isang drug addict na walang dosis ng mga gamot ay nakakaranas ng 1 matinding sakit - "withdrawal", na karaniwang pinapawi ng mga opiate.

Kasama sa mga oligopeptides ang ilang antibiotics (hal. gramicidin S).

Maraming hormones (insulin, adrenocorticotropic hormone, atbp.), antibiotics (hal., gramicidin A), toxins (hal., diphtheria toxin) ay polypeptides.

Ang mga protina ay polypeptides, ang molekula nito ay kinabibilangan ng mula 50 hanggang ilang libong amino acid na may molecular weight na higit sa 10,000.

Ang bawat protina ay may sariling espesyal na spatial na istraktura sa isang tiyak na kapaligiran. Kapag nailalarawan ang spatial (three-dimensional) na istraktura, apat na antas ng organisasyon ng mga molekula ng protina ay nakikilala.

Pangunahing Istruktura- ang pagkakasunud-sunod ng mga amino acid sa polypeptide chain. Ang pangunahing istraktura ay tiyak para sa bawat protina at tinutukoy ng genetic na impormasyon, i.e. depende sa pagkakasunud-sunod ng mga nucleotide sa rehiyon ng molekula ng DNA na nag-encode ng isang partikular na protina. Ang lahat ng mga katangian at pag-andar ng mga protina ay nakasalalay sa pangunahing istraktura. Ang pagpapalit ng isang amino acid sa komposisyon ng mga molekula ng protina o ang pagbabago sa kanilang lokasyon ay kadalasang nangangailangan ng pagbabago sa paggana ng protina. Dahil ang mga protina ay naglalaman ng 20 uri ng mga amino acid, ang bilang ng mga pagpipilian para sa kanilang mga kumbinasyon sa sahig at peptide chain ay tunay na walang limitasyon, na nagbibigay ng isang malaking bilang ng mga uri ng mga protina sa mga buhay na selula.

Sa mga buhay na selula, ang mga molekula ng protina o ang kanilang mga indibidwal na seksyon ay hindi isang pinahabang kadena, ngunit pinaikot sa isang spiral na kahawig ng isang pinahabang spring (ito ang tinatawag na α-helix) o nakatiklop sa isang nakatiklop na layer (β-layer). pangalawang istraktura lumitaw bilang isang resulta ng pagbuo ng mga bono ng hydrogen sa pagitan ng -CO - at -NH 2 na mga grupo ng dalawang peptide bond sa loob ng isang polypeptide chain (helical configuration) o sa pagitan ng dalawang polypeptide chain (folded layers).

Ang protina ng keratin ay may ganap na α-helical na pagsasaayos. Ito ay isang istrukturang protina ng buhok, lana, kuko, kuko, tuka, balahibo at sungay. Ang spiral pangalawang istraktura ay katangian, bilang karagdagan sa keratin, para sa naturang fibrillar (filamentous) na mga protina bilang myosin, fibrinogen, collagen.

Sa karamihan ng mga protina, ang helical at non-helical na mga seksyon ng polypeptide chain ay nakatiklop sa isang three-dimensional na pagbuo ng isang spherical na hugis - isang globule (katangian ng mga globular na protina). Ang isang globule ng isang partikular na pagsasaayos ay istrukturang tersiyaryo ardilya. Ang tertiary na istraktura ay nagpapatatag sa pamamagitan ng ionic, hydrogen bond, covalent disulfide bond (na nabuo sa pagitan ng sulfur atoms na bumubuo sa cysteine), gayundin ng hydrophobic na mga interaksyon. Ang hydrophobic na pakikipag-ugnayan ay ang pinakamahalaga sa pagbuo ng tersiyaryong istraktura; Kasabay nito, ang mga protina ay natitiklop sa isang paraan na ang mga hydrophobic side chain nito ay nakatago sa loob ng molekula, iyon ay, protektado sila mula sa pakikipag-ugnay sa tubig, at ang mga hydrophilic side chain, sa kabaligtaran, ay nakalantad sa labas.

Maraming mga protina na may partikular na kumplikadong istraktura ay binubuo ng ilang mga polypeptide chain na pinagsama-sama sa isang molekula dahil sa hydrophobic na pakikipag-ugnayan, pati na rin sa tulong ng hydrogen at ionic bond - mayroong quaternary na istraktura. Ang ganitong istraktura ay naroroon, halimbawa, sa globular protein ng hemoglobin. Ang molekula nito ay binubuo ng apat na magkahiwalay na polypeptide subunits (protomer) na matatagpuan sa tertiary structure, at isang non-protein na bahagi - heme. Sa gayong istraktura lamang ang hemoglobin ay nagagawa ang pag-andar ng transportasyon nito.

Sa ilalim ng impluwensya ng iba't ibang kemikal at pisikal na mga kadahilanan (paggamot na may alkohol, acetone, acids, alkalis, mataas na temperatura, pag-iilaw, mataas na presyon, atbp.), Ang tertiary at quaternary na istraktura ng protina ay nagbabago dahil sa pagkasira ng hydrogen at ionic bond. . Ang proseso ng pagkagambala sa katutubong (natural) na istraktura ng isang protina ay tinatawag denaturation. Sa kasong ito, ang pagbawas sa solubility ng protina, pagbabago sa hugis at laki ng mga molekula, pagkawala ng aktibidad ng enzymatic, atbp. Ang proseso ng denaturation ay minsan nababaligtad, ibig sabihin, ang pagbabalik ng mga normal na kondisyon sa kapaligiran ay maaaring sinamahan sa pamamagitan ng kusang paggaling likas na istraktura ardilya. Ang prosesong ito ay tinatawag na renaturation. Sinusunod nito na ang lahat ng mga tampok ng istraktura at paggana ng isang macromolecule ng protina ay tinutukoy ng pangunahing istraktura nito.

Sa pamamagitan ng komposisyong kemikal makilala sa pagitan ng simple at kumplikadong mga protina. Upang simple lang Ang mga protina ay binubuo lamang ng mga amino acid, mahirap- naglalaman ng bahagi ng protina at hindi protina (prostatic) - mga metal ions, carbohydrates, lipids, atbp. Mga simpleng protina ay blood serum albumin, immunoglobulin (antibodies), fibrin, ilang enzymes (trypsin), atbp. kumplikadong mga protina ay pawang mga proteolipid at glycoproteins, hemoglobin, karamihan sa mga enzyme, atbp.

Mga pag-andar ng mga protina

Structural.

Ang mga protina ay bahagi ng mga lamad ng cell at mga organel ng cell. Ang mga dingding ng mga daluyan ng dugo, kartilago, tendon, buhok, kuko, kuko sa mas mataas na mga hayop ay pangunahing binubuo ng mga protina.

Catalytic (enzymatic).

Ang mga protina ng enzyme ay catalyze lahat mga reaksiyong kemikal sa katawan. Nagbibigay sila para sa pagkasira ng mga sustansya sa digestive tract, pag-aayos ng carbon sa panahon ng photosynthesis, mga reaksyon ng matrix synthesis, atbp.

Transportasyon.

Ang mga protina ay nakakabit at nagdadala ng iba't ibang mga sangkap. Ang mga albumin ng dugo ay nagdadala ng mga fatty acid, globulin - mga metal ions at hormone. Ang hemoglobin ay nagdadala ng oxygen at carbon dioxide.

Ang mga molekula ng protina na bumubuo sa lamad ng plasma ay nakikibahagi sa pagdadala ng mga sangkap sa loob at labas ng selula.

Protective.

Ito ay isinasagawa ng mga immunoglobulin (antibodies) ng dugo, na nagbibigay ng immune defense ng katawan. Ang fibrinogen at thrombin ay kasangkot sa pamumuo ng dugo at pinipigilan ang pagdurugo.

Contractile.

Ito ay ibinibigay ng paggalaw na may kaugnayan sa bawat isa sa mga filament ng actin at myosin na mga protina sa mga kalamnan at sa loob ng mga selula. Ang pag-slide ng microtubule, na binuo mula sa protina tubulin, ay ipinaliwanag sa pamamagitan ng paggalaw ng cilia at flagella.

Regulatoryo.

Maraming mga hormone ang oligopeptides o protina, halimbawa: insulin, glucagon, adenocorticotropic hormone, atbp.

Receptor.

Ang ilang mga protina na naka-embed sa lamad ng cell ay maaaring baguhin ang kanilang istraktura sa pagkilos ng panlabas na kapaligiran. Ito ay kung paano natatanggap ang mga signal mula sa panlabas na kapaligiran at ang impormasyon ay ipinadala sa cell. Ang isang halimbawa ay phytochrome- isang photosensitive na protina na kumokontrol sa photoperiodic na tugon ng mga halaman, at opsin - sangkap rhodopsin, isang pigment na matatagpuan sa mga selula ng retina.